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Atividade da Desidrogenase Láctica (LDH) | Newslab 143

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A lactato desidrogenase (LDH) é a enzima de transferência de hidrogênio que catalisa a oxidação do L-lactato a piruvato com a medição de NAD+ como receptor de hidrogênio. A atividade catalítica é determinada a partir da velocidade de desaparecimento do NADH que é proporcional à atividade de LDH na amostra analisada.

A desidrogenase láctica é fundamental para o processo que resulta em energia para células. É encontrada em diversos órgãos e tecidos humanos.

Em seres humanos, maiores concentrações são obtidas durante dano tecidual inespecífico (LDH-Total). Normalmente indicada nas neoplasias, miocardites, infarto do miocárdio, distrofia, mononucleose infecciosa, hepatopatias, pneumopatias, etilismo, pancreatite e falência renal. Valores ligeiramente mais baixos podem ser observados na hepatite viral e na mononucleose infecciosa.

Há cinco formas diferentes de LDH que são diferenciadas por pequenas diferenças em sua estrutura. As diferentes formas da enzima LDH são chamadas de isoenzimas da LDH. Estas isoenzimas são: LD-1, LD-2, LD-3, LD-4 e LD-5. As áreas de maior concentração para cada isoenzima estão relacionadas com os seguintes órgãos: (Tabela 1).

A desidrogenase láctica também é utilizada como um marcador de hemólise. Durante a coleta e/ou manipulação de sangue, eleva as frações das isoenzimas LD-1 e LD-2, produzindo padrão de isoenzimas semelhante ao que ocorre no infarto do miocárdio.

No infarto agudo do miocárdio, os níveis de LDH no soro aumentam após o infarto, atingindo o pico máximo entre 24 – 48 horas, assim esses valores permanecem aumentados por 7 a 12 dias.

Nas anemias megaloblásticas a deficiência de folato ou de vitamina B12, provoca destruição das células precursoras dos eritrócitos na medula óssea e aumenta em até 50 vezes, a atividade da enzima sérica, por conta das isoenzimas LD-1 e LD-2, que voltam ao normal após o tratamento.

As LDH são inibidas por reagentes como os iontes mercúrico e o p-cloromercuribenzoato, que reagem com grupamentos tiol. Sua inibição pode ser revertida pela adição de reagentes contendo tióis. Os anticoagulantes como citrato, EDTA, Fluoreto e Oxalato também podem causar interferências na reação.

Uma vez recebido um diagnóstico de determinada doença, os teores de LDH podem ser medidos com regularidade, para acompanhar o progresso do tratamento recebido.

A Biotécnica disponibiliza em sua linha de produtos, o reagente Desidrogenase Láctica, com ótima performance, permitindo adaptação a todos os aparelhos existentes no mercado. 

Tabela 1- Áreas de concentração das isoenzimas 

Referência Bibliográfica: 

  • HENRY, J.B. Diagnósticos clínicos e tratamento por métodos laboratoriais. 20 ed. São Paulo: Manole, p.427-469, 2008.
  • BURTIS, Carl A. et al. TIETZ – Fundamentos de Química Clínica. 6 ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2008. Cap. 19, p. 331-332.

Autora: Lidiane Pimenta


Contato:

Biotécnica Ind. e Com. Ltda

[email protected]

www.biotecnica.ind.br


 

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